期刊：Foods；影响因子：5.9396
原文：DOI: 10.3390/foods11030394
研究对象：血管紧张素转化酶（ACE）抑制肽
研究目的：优化与表征双酶水解法制备的新型ACE抑制肽
研究手段：蛋白质组学等
研究内容及结论：近年来，食品源性降压肽在活性肽的研究领域引起了广泛的关注。本研究以ACE抑制率为指标，采用Box-Behnken中心组合设计原理，对双酶水解法制备ACE抑制物多肽的工艺进行了优化。采用液相色谱串联质谱（LC-MS/MS）法测定ACE抑制物多肽的氨基酸序列，并通过分子对接技术研究它们与ACE的结合。最佳工艺条件为：碱性酶：复合酶1：1，pH值8.43，酶解温度44.32℃，酶解时间3.52h。在此条件下，ACE的抑制率达65.12%，分离纯化后的抑制率为80.68%（IC50=0.9 mg/mL）。用LC-MS/MS检测到3个新的具有ACE抑制活性的多肽，序列分别为LVYP（Leu-Val-Tyr-Pro）、VYPW（Val-Tyr-Pro-Trp）和YPWT（Tyr-Pro-Trp-Thr）。分子对接表明，这三个新的多肽都可与ACE的S1（Tyr523，Glu384，Ala354）和S2（His353）片段形成氢键。其中，LVYP、VYPW和YPWT分别与ACE形成了11个氢键、6个氢键和9个氢键。研究表明，这些肽具有开发新型ACE抑制剂药物的潜力，并为蘑菇废料的高效利用提供了新的途径。
利用LC-MS/MS鉴定ACE抑制肽的序列，根据质谱数据，通过从头分析确定肽序列，序列分别为LVYP、VYPW和YPWT。搜索生物活性肽的数据库发现这三种被鉴定的肽之前未被鉴定为ACE抑制剂，证实了这三种四肽是新的ACE抑制肽。
参考文献：Wang R, Yun J, Wu S, et al. Optimisation and Characterisation of Novel Angiotensin-Converting Enzyme Inhibitory Peptides Prepared by Double Enzymatic Hydrolysis from Agaricus bisporus Scraps[J]. Foods, 2022, 11(3): 394.
